LBP (lipopolysaccharide-binding protein) è una glicoproteina con un peso molecolare relativo di 60000. La sua struttura proteica è un polipeptide a catena singola con un peso molecolare relativo di 5000. Subisce una reazione di glicosilazione nel corpo del Golgi e secerne nel sangue dopo maturità per diventare una glicoproteina. LBP non è resistente al calore e la sua attività è generalmente stabile a 50 ℃ e circa il 50% della sua attività viene persa tra 53 e 56 ℃. Quando il siero di topo o il LBP puro di topo sono stati riscaldati a 59 ℃, l'attività è stata completamente persa. Il plasma umano è sensibile al calore. Il metodo più comune di inattivazione del complemento (56 ℃, 30 min) può portare a una perdita del 70% dell'attività biologica del LBP.

Allo stato attuale, è stato chiarito che la sequenza amminoacidica della proteina LBP umana è una catena polipeptidica proteica matura composta da un peptide di sequenza segnale con 25 residui amminoacidici e 452 residui amminoacidici. Ci sono quattro cisteine ​​e cinque siti di legame della glicosilazione sulla catena polipeptidica, che si trovano rispettivamente nei siti 275~277, 325~327, 330~332361~363 e 369~371 della catena polipeptidica. La struttura proteica del LBP di coniglio è molto simile a quella degli esseri umani. È inoltre composto da una catena polipeptidica idrofobica composta da 26 residui di amminoacidi e da una catena polipeptidica proteica composta da 456 residui di amminoacidi. La sua sequenza aminoacidica è altamente omologa a quella umana, con il 69% della stessa sequenza aminoacidica; La sequenza nucleotidica è coerente al 78%, ma contiene solo 2 cisteine ​​e 3 siti di legame per la glicosilazione, che si trovano rispettivamente nei siti 275~277, 325~327 e 361~363. La conformazione spaziale chimica di LBP non è ancora chiara, che potrebbe essere simile a BPI (proteina battericida/che migliora la permeabilità).